АРИЛСУЛЬФАТАЗА C НЕОБЫЧНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТЬЮ ИЗ ПЕЧЕНИ МОРСКОГО МОЛЛЮСКА Littorina kurila

2006 г. М. И. Кусайкин, М. С. Песенцева, А. С. Сильченко, С. А. Авилов, В. В. Сова, Т. Н. Звягинцева, В. А. Стоник

Тихоокеанский институт биоорганической химии ДВО РАН, 690022, Владивосток, просп. 100 лет Владивостоку, 159

Поступила в редакцию 18.04.2005 г. Принята к печати 01.07.2005 г.

Из печени морского моллюска Littorina kurila выделена арилсульфатаза с необычной специфичностью. Она гидролизовала n-нитрофенилсульфат, не действовала на природный фукоидан и катализировала отщепление сульфатной группы в положении С4 остатков ксилозы, входящих в состав углеводных цепей тритерпеновых гликозидов голотурий голостанового ряда. Изучение свойств фермента проводили при рН 5.4. По данным электрофореза, белок был гомогенным с М 45 ± 1 кДа. Время полуинактивации фермента при 60ºС составляло 20 мин, величина К _m при гидролизе n-нитрофенилсульфата – 8.7 ± 1 мM. Показано, что природные сульфатированные полигидроксистероиды ингибируют активность сульфатазы; в зависимости от их структуры значения I ₅₀ находились в диапазоне 10^-3–10^{- 5} М.

Ключевые слова: морской моллюск, Littorina kurila ; арилсульфатаза, специфичность, ингибирование; сульфатированные полигидроксистероиды; тритерпеновые гликозиды.

Биоорг. химия 2006, 32 (1):71