ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ СИНТЕТИЧЕСКОГО ИММУНОМОДУЛИРУЮЩЕГО ДИПЕПТИДА БЕСТИМА С МАКРОФАГАМИ И ТИМОЦИТАМИ МЫШИ

© 2008 г. А. А. Колобов*, Н. И. Колодкин*, Ю. А. Золотарев**, С. Тaфил***, Е. В. Наволоцкая****^#

^#Тел.: (27) 73-66-68; факс: (27) 33-05-27; e-mail: navolots@fibkh.serpukhov.su

*ГНЦ Государственный научно-исследовательский институт особо чистых биопрепаратов ФМБА России, Санкт-Петербург;
**Институт молекулярной генетики РАН, Москва;
*** Сайклон Фармасьютикалз, Сан-Матео, Исланд, США;
****Филиал Института биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, 142290, Московская обл., г. Пущино, просп. Науки, 6

Поступила в редакцию 29.01.2007 г. Принята к печати 18.07.2007 г.

Реакцией высокотемпературного твердофазного каталитического изотопного обмена получен меченный тритием дипептид бестим (γ-D-Glu-L-Trp), удельная активность 45 Ки/ммоль. Показано, что [³H]бестим с высоким сродством связывается с перитонеальными макрофагами (K_d 2.1 0.1 нМ) и тимоцитами (K_d 3.1 0.2 нМ) мыши, а также плазматическими мембранами, выделенными из этих клеток (K_d 18.6 0.2 и 16.7 0.3 нМ соответственно). Специфическое связывание [³H]бестима с макрофагами и тимоцитами ингибировал немеченый дипептид тимоген (L-Glu-L-Trp) (K_i 0.9 0.1 и 1.1 0.1 нМ соответственно). Обработка макрофагов и тимоцитов трипсином приводила к потере ими способности связывать [³H]бестим. При концентрациях 10^-10–10^-6 М бестим снижал аденилатциклазную активность мембран макрофагов и тимоцитов мыши.

Ключевые слова: пептиды; рецепторы; аденилатциклаза; иммунная система.

Биоорг. химия 2008, 34(1): 43-49