МОЛЕКУЛЯРНАЯ ЭВОЛЮЦИЯ ВНУТРИКЛЕТОЧНЫХ Са²⁺-ЗАВИСИМЫХ ПРОТЕИНАЗ

^#Тел./факс: (8142) 769810; e-mail: bondareva@bio.krc.karelia.ru

Институт биологии Карельского научного центра РАН,185910, Петрозаводск, ул. Пушкинская, 11

Поступила в редакцию 11.06.2007 г. Принята к печати 19.07.2007 г.

Рассмотрены структурные особенности и эволюционные взаимоотношения внутриклеточных цистеиновых Са²⁺-зависимых ферментов – кальпаинов, или протеиназ семейства С2 (КФ 3.4.22.17). Описано многообразие идентифицированных последовательностей кальпаинов и кальпаинподобных полипептидов, обнаруживаемых у организмов различных таксонов – от простейших до млекопитающих. Основные эволюционные группы кальпаинов, установленные при анализе их филогенетического древа – типичные и атипичные – различаются по наличию кальмодулинподобного Са²⁺-связывающего домена. Показано, что у высших организмов наряду с ферментами, обладающими “прогрессивными” характеристиками (гетеродимерная структура, наличие тканеспецифичных изоформ и сплайс-вариантов, регуляция эндогенным ингибитором кальпастатином и др.), присутствуют гомологи кальпаинов низших эукариот. Высокая степень гомологии каталитического домена кальпаинов и изменчивая структура в области других функциональных доменов указывает на участие кальпаинов в разнообразных физиологических процессах при консервативности их регуляторной роли.

Ключевые слова: кальпаины, доменная структура, молекулярная эволюция.

Биоорг.химия 2008, 34(3): 295-302