 |  |
ВЛИЯНИЕ БИОГЕННЫХ ФОСФАТОВ НА РАСЩЕПЛЕНИЕ БЕЛКОВ ПРОТЕИНАЗАМИ И ФУНКЦИЮ АКТИВАТОРОВ ПЛАЗМИНОГЕНА
© 2008 г. Н. С. Пыжова*, В. Н. Никандров**#
#Тел.: +375 (17) 2841759; e-mail: nikandrov@fizio.bas-net.by
*НИИ эпидемиологии и микробиологии Минздрава Республики Беларусь, Минск; **Институт физиологии НАН Беларуси, Минск, 220072 ул. Академическая, 28
Поступила в редакцию 10.07.2007 г. Принята к печати 19.07.2007 г.
Методом лизиса фибриновых пластин и пяти белков субстратов в тонком слое агарового геля показано, что неорганический ортофосфат (0.001–0.06 М) усиливал на 50–250% активаторную функцию стрептокиназы, урокиназы, тканевого активатора плазминогена и, в целом, – в 1.2–12.0 раз усиливал лизис ряда белков трипсином, α-химотрипсином, субтилизином, папаином, металлопротеиназой бацилл, а при концентрации <4 мМ – и пепсином. В большей концентрации фосфат резко угнетал активность пепсина и подавлял на 40–50% лизис желатина папаином, желатина (в максимальной концентрации) и казеина металлопротеиназой. Ионы неорганического пирофосфата (10-8–10-1 М) усиливали на 20–400% расщепление ряда белков сериновыми протеиназами, а в концентрации 10-5–10-3М – и активность пепсина, функцию тканевого активатора плазминогена и стрептокиназы на 100 и 40%. Пирофосфат при концентрации >10-3 М и >10-4 М угнетал лизис практически всех белков соответственно пепсином и металлопротеиназой. АТР в концентрации ≤10-3 М на 20–60% усиливал лизис казеина сериновыми протеиназами, металлопротеиназой, пепсином (также и при 10-2 М на 30–260%). При концентрации 10-2 М он угнетал на 20–100% расщепление ряда белков трипсином, химотрипсином, папаином, металлопротеиназой, а в концентрации 10-3М – лизис альбумина пепсином и белков (кроме фибриногена) металлопротеиназой. При концентрации GТР 10-7–10-2 М на 20–90% повышалось расщепление ряда белков сериновыми протеиназами, папаином и лизис желатина пепсином, а лизис альбумина угнетался этими энзимами на 40–70%. При [GТР] 10-6–10-5 М слабо росло расщепление гемоглобина и казеина металлопротеиназой бацилл, при ≥10-3 М ее активность подавлялась на 20–50%. ADP усиливал на 80–130% лизис желатина трипсином, казеина пепсином и папаином, подавлял активность металлопротеиназы на 20–100% (при ≥10-3 М). Выявлены особенности воздействия AMP, GD(М)P на лизис желатина.
Ключевые слова: ортофосфат; пирофосфат; нуклеозидфосфаты; активность протеиназ; активаторная функция урокиназы, стрептокиназы, тканевого активатора.
Биоорг.химия 2008, 34(3): 382-391