ПОЛИФУНКЦИОНАЛЬНОСТЬ ДЕСТАБИЛАЗЫ-ЛИЗОЦИМА ИЗ МЕДИЦИНСКОЙ ПИЯВКИ

^#Тел.: (495) 939-14-11; e-mail: saliva1@yandex.ru

*Биологический факультет Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова, 119992, Москва, Воробьевы горы;
**Институт биоорганической химии им. акад. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, Москва

Поступила в редакцию 02.07.2007 г. Принята к печати 13.09.2007 г.

Представлен анализ экспериментальных данных, указывающих на полифункциональность дестабилазы-лизоцима из секрета слюнных желез медицинской пиявки – уникального представителя лизоцимов беспозвоночных. Дестабилаза-лизоцим сочетает свойства эндо-ε-лизил-γ-глутамил−изопептидазы (D-димер-мономеразы), лизоцима и хитиназы, одновременно являясь неферментативным противомикробным агентом. Полипептидная последовательность дестабилазы-лизоцима, кодируется семейством из трех генов (Ds1, Ds2, Ds3). Способность фермента гидролизовать образованные трансглутаминазами эндоизопептидные связи, обнаруживаемые при многих патологических состояниях, включая тромбозы, рассматривается в перспективе дальнейшего практического использования дестабилазы-лизоцима.

Ключевые слова: дестабилаза, эндо-ε-лизил-γ-глутамил-изопептидаза; лизоцим, мурамидаза; неферментативная противомикробная активность; секрет слюнных желез медицинской пиявки.

Биоорг.химия 2008, 34(3): 337-343