КАТАЛИТИЧЕСКИЕ ЦЕНТРЫ ФЕРМЕНТА ДЕСТАБИЛАЗЫ-ЛИЗОЦИМА МЕДИЦИНСКОЙ ПИЯВКИ (mlDL). СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ВЗАИМОСВЯЗЬ

©2012 г. Л. Л. Завалова*, Н. В. Антипова*, Ю. И. Фадеева**, М. С. Павлюков*, Н. В. Плетнева*, В. З. Плетнев*, И. П. Баскова**^#

^#Тел.: (495) 939-14-11, e-mail: saliva1@yandex.ru

*Институт биоорганической химии им. академиков М. М. Шемякина и Ю. А. Овчинникова РАН, 117997 Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10;
**Биологический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова, 119991 Москва, Ленинские горы,1 стр.12.

Поступила в редакцию 17.06.2011 г. Принята к печати 30.08.2011 г.

На основе трехмерной модели бифункционального фермента дестабилазы-лизоцима из медицинской пиявки (mlDL) в комплексе с тримером N-ацетилглюкозоамина (NAG)₃ методом сайт-направленного мутагенеза исследована функциональная роль группы аминокислотных остатков - Glu14, Asp26, Ser 29, Ser31, Lys38, His92 в реализации лизоцимной (гликозидазной, мурамидазной) и изопептидазной активностей. Полученные результаты согласуются с гипотезой о том, что лизоцимный активный центр mlDL включает каталитические остатки Glu14 и Asp26, а в изопептидазном центре фермента функционирует Ser/Lys-каталитическая диада, представленная каталитическими остатками Ser29 и Lys38. Таким образом, в группе лизоцимов беспозвоночных mlDL является первым бифункциональным ферментом, в котором установлено положение изопептидазного активного центра с локализацией соответствующих каталитических остатков.

Ключевые слова: бифункциональный фермент дестабилаза-лизоцим медицинской пиявки, бифункциональность, трехмерная модель, сайт-направленный мутагенез, каталитические активные центры, эндо-ε-(γ-Glu)-Lys-изопептидаза, мурамидаза, гликозидаза.