ПОЛИПЕПТИДНЫЙ ТОКСИН ИЗ МОРСКОЙ АНЕМОНЫ, ИНГИБИРУЮЩИЙ ПРОТОНЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ КАНАЛ ASIC3

© 2012 г. С. А. Козлов*^#, Д. И. Осмаков*, Я. А. Андреев*, С. Г. Кошелев*, И. Н. Гладких**, М. М. Монастырная**, Э. П. Козловская**, Е. В. Гришин*

^#Тел.: (495) 336-65-40; факс: (495) 330-73-01; e-mail: serg@ibch.ru

*Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова Российской академии наук, 117997, Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10;
**Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Тихоокеанский институт биоорганической химии Дальневосточного отделения Российской академии наук им. Г.Б. Елякова, 690022, Владивосток, проспект 100 лет Владивостоку, 159

Поступила в редакцию: 07.02.2012 г. Принята к печати: 11.03.2012 г.

Из экстракта цельных морских анемон Heteractis crispa методом многостадийной жидкостной хроматографии был получен полипептидный токсин π-AnmTX Hcr 1b-1 с молекулярной массой 4537 Да. По результату поиска гомологии по алгоритму BLAST новый токсин относится к группе гомологов известных токсинов анемон BDS и APETx, при этом сходство аминокислотной последовательности не превышало 50%. В электрофизиологических экспериментах на экспрессированных в ооцитах Xenopus laevis ASIC3-рецепторах токсин подавлял амплитуду быстрой составляющей интегрального тока. Расчетное значение IC₅₀ составило 5.5±1.0 мкM. Среди известных полипептидных блокаторов ASICs-каналов токсин π-AnmTX Hcr 1b-1 оказался наименее активным ингибитором, что, по нашему мнению, связано с низким содержанием заряженных аминокислотных остатков в его структуре.

Ключевые слова: морские анемоны; полипептидные токсины; протончувствительные каналы; ASIC3- рецепторы, электрофизиологические исследования.

Биоорг.химия 2012, 38 (6): 653-659