ПРОТЕОЛИЗ ПРОСТЫХ ГЛИПРОЛИНОВ ЛЕЙЦИНАМИНОПЕПТИДАЗОЙ, ФЕРМЕНТАМИ НАЗАЛЬНОЙ СЛИЗИ, МЕМБРАН МОЗГА И КРОВИ КРЫС

© 2013 г. К. В. Шевченко#, Т. В. Вьюнова, И. Ю. Нагаев, Л. А. Андреева, Н. Ф. Мясоедов

^#Тел.: (499)196-02-16; факс: (499)196-02-16; e-mail: ATRegister@mail.ru

Институт молекулярной генетики Российской академии наук (ИМГ РАН), 123182 Москва, пл. Курчатова 2

Поступила в редакцию: 17.10.2012 г. Принята к печати: 13.12.2012 г.

Изучен протеолиз Pro-Gly-Pro-Leu, Pro-Gly-Pro-Gly и Pro-Gly-Pro в сравнении с Met-Glu-His-Phe-Pro-Gly-Pro (семакс). Показано, что все три пептида значительно более устойчивы к действию N-лейцинаминопептидазы (К.Ф. 3.4.11.1, Sigma, Тип VI, 9.2 ед.акт./мг), а также ферментов назальной слизи, микросомальной фракции мозга и крови крыс. При анализе состава метаболитов, получаемых при протеолизе пептидов, было установлено, что из семакса образуется только His-Phe-Pro-Gly-Pro, из Pro-Gly-Pro-Leu – Gly-Pro-Leu, Pro-Gly-Pro и Gly-Pro, из Pro-Gly-Pro-Gly – Pro-Gly-Pro и Gly-Pro, а из Pro-Gly-Pro – пептид Gly-Pro.

Ключевые слова: семакс; глипролины; мембраны мозга крыс; деградация пептидов.

Биоорг.химия 2013, 39 (3): 320-325