По материалам доклада на VI Российском симпозиуме "Белки и пептиды (11–15 VI, 2013)"

САМОАССОЦИАЦИЯ И ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕТА-КАЗЕИНА

© 2013 г. Д. А. Файзуллин*^,#, Т. А. Коннова*, Т. Эртле**, Ю. Ф. Зуев*

^#Тел.: +7 (843) 231-90-38; факс: +7 (843) 292-73-47; e-mail: dfaizullin@mail.ru

*ФГБУН Казанский институт биохимии и биофизики КазНЦ РАН, 420111, Казань, ул. Лобачевского, 2/31;
**l’Institut National de la Recherche Agronomique de Nantes, 44316, France

Поступила в редакцию 31.01.2013 г. Принята к печати 25.02.2013 г.

Методами динамического светорассеяния, кругового дихроизма и инфракрасной спектроскопии с Фурье-преобразованием исследованы изменения вторичной структуры в процессе температурной и изотермической мицеллизации бета-казеина. Образование мицелл, индуцируемое увеличением концентрации белка при постоянной температуре, сопровождается появлением небольшого числа дополнительных межпептидных водородных связей, предварительно определяемых как внутримолекулярная бета-структура. В процессе нагрева при постоянной концентрации происходят более обширные и качественно иные изменения, заключающиеся в дегидратации пептидных групп и распаде участков полипролиновой спирали типа PPII с переходом в неупорядоченную конформацию и бета-повороты. Однако в обоих случаях общее число групп, вовлеченных в конформационный переход, крайне незначительно и, по-видимому, не может являться критическим фактором, определяющим мицеллизацию казеина.

Ключевые слова: бета-казеин, самоассоциация, мицеллизация, вторичная структура.

Биоорг.химия 2013, 39 (4): 411-417