СИНТЕТИЧЕСКИЙ ПЕПТИД LKEKK КАК ЛИГАНД МЕМБРАН ЭПИТЕЛИАЛЬНЫХ КЛЕТОК КИШЕЧНИКА

© 2016 г. Е. В. Наволоцкая*^{, #}, В. Б. Садовников*, Д. В. Зинченко*, В. И. Владимиров*, Ю. А. Золотарев**, А. А. Колобов***

^#Тел.: +7 (4967) 73-66-68; факс: +7 (4967) 33-05-27; эл. почта: navolotskaya@bibch.ru

*Филиал ФГБУН Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН, 142290, Московская обл., г. Пущино, просп. Науки, 6;
**ФГБУН Институт молекулярной генетики РАН, 123182, г. Москва, пл. акад. Курчатова, 2;
***ФГУП Государственный научно-исследовательский институт особо чистых биопрепаратов Федерального медико-биологического агентства, 197110, г. Санкт-Петербург, Пудожская ул., 7

Поступила в редакцию 25.02.2016 г. Принята к печати 25.04.2016 г.

DOI: 10.7868/S0132342316050146

Получен меченный тритием пентапептид [³H]LKEKK, соответствующий последовательностям 16–20 тимозина-α₁ и 131–135 интерферона-α₂ человека, с удельной активностью 28 Ки/ммоль. Установлено, что [³H]LKEKK с высоким сродством связывается с мембранами, выделенными из эпителиальных клеток слизистой оболочки тонкого кишечника крысы, K_d 3.7 Ѓ} 0.3 нМ. Обработка мембран трипсином не влияла на связывание, что свидетельствует о небелковой природе рецептора пептида. Связывание меченого пептида ингибировали немеченые тимозин-α₁, интерферон-α₂ и B-субъединица холерного токсина, K_i 4.2 ± 0.4, 3.5 ± 0.3 и 4.7 ± 0.3 нМ соответственно. В диапазоне концентраций 1–1000 нМ пентапептид не влиял на активность аденилатциклазы.

Ключевые слова: пептиды, рецепторы, тимозин-α₁, интерферон-α, B-субъединица холерного токсина.

Биоорг. химия 2016, 42 (5): 533-538